Продукция

Колицин E1 канал доменының мембрана топологиясе флуоресцент резонанс энергия тапшыру (FRET) белән өйрәнелде.FRET донор буларак генетик кодланган флуоресцент аминокислота (кумарин) һәм DABMI (4- (диметиламино) фенилазофенил-4'-менимид) белән бәйләнгән сайлап алынган цистин калдыкларын үз эченә алган.Флуоресцент кумарин калдыклары протеинга ортогональ tRNA / аминоацил-tRNA синтетаз пар аша кертелде, бу колицин каналы доменындагы теләсә нинди сайтка сайлап кертелергә мөмкинлек бирде.Eachәрбер вариантта кумарин кертү өчен тукталыш (TAG) мутациясе һәм DABMI кушымтасы өчен цистин (TGT) мутациясе бар.1-6 шакмаклар эчендә алты интерхелик дистанция эри торган һәм мембраналар белән бәйләнгән хәлләр өчен FRET анализы ярдәмендә билгеләнде.FRET мәгълүматлары мембраналар ассоциациясендә 3-6 шакмаклар арасындагы интерхелик дистанцияләрдә зур үзгәрешләр күрсәттеләр, канал доменының мембраналар белән бәйләнгән структурасы турында яңа мәгълүмат бирәләр.Гомумән алганда, кумарин-DABMI FRET интерхелик эффективлык мембрананы бәйләгәндә кимеде, колицин каналы өчен зонтик модель өстендә төзелде.Канал доменының ябык торышы өчен сынау моделе хәзерге һәм элек бастырылган FRET мәгълүматларына нигезләнеп эшләнде.Модель 1-7, 6, 7, һәм 10 һәм 9 шакмаклар белән формалашкан үзәк трансмембрана чәчләре тирәсендә 1, 6, 7, һәм 10 магнитара интерфейсаль ассоциациядән сәгать юнәлешендә 1-7 шакмакларның түгәрәк тәртибен тәкъдим итә.